BCL2蛋白及其同源效应蛋白BAK和BAX，属于包含BH1-3结构域和跨膜（TM）结构域的蛋白质家族。这些蛋白之间的相互作用在细胞凋亡与存活之间起着决定性的作用。在健康细胞中，促存活的BCL-2蛋白通过抑制凋亡效应物BAX和BAK来确保细胞的存活。然而，在面临多种应激刺激如营养缺乏、氧化应激、γ射线照射或化疗药物时，促凋亡BH3家族蛋白（例如PUMA、NOXA、BIM、BID和BAD）的水平会通过转录或转录后机制的上调而增加。

例如，促凋亡蛋白PUMA和NOXA的表达受到肿瘤抑制基因TP53/TRP53的直接转录激活影响。BH3蛋白能够以高亲和力结合抗凋亡BCL-2家族成员（如BCL-2、BCL-XL和MCL-1），从而使促凋亡效应蛋白BAK和BAX得以摆脱抗凋亡蛋白的抑制。在这一激活过程中，BAX和BAK在线粒体外膜上聚集并形成孔道，导致线粒体外膜的透化（MOMP），进而促使细胞色素c从线粒体内外膜之间的空间释放至胞质中。

释放到胞质中的细胞色素c能够驱动凋亡蛋白酶激活因子1（APAF-1）形成七聚体复合物，称为凋亡体。该复合物激活caspase级联反应，最终导致细胞的有序死亡。这一过程展示了BCL-2蛋白家族成员在细胞凋亡中的重要调控作用。抗凋亡与促凋亡蛋白的相互作用使其在癌症治疗药物的开发中成为备受关注的靶点。

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